La RMN du solide est l'une des meilleures techniques pour déchiffrer la dynamique des membranes sur des échelles de temps allant de la picoseconde à la seconde (encart). Nous utilisons actuellement deux observables RMN : les spectres moyennés en fonction des mouvements et les temps de relaxation. Les noyaux d'intérêt sont le 1H, le 2H, le 31P, le 13C et le 15N. Ils fournissent des informations sur les paramètres d'ordre, les transitions de phase, les temps de corrélation, les énergies d'activation et l'élasticité des membranes. Ces paramètres physiques nous fournissent des outils pour comprendre les mécanismes biologiques (fusion, fuite, adsoption, perméabilité, etc.) qui se produisent au niveau de la membrane cellulaire.
Nous nous intéressons également aux stérols membranaires qui sont des molécules très importantes dans la vie et qui jouent un rôle crucial dans la dynamique membranaire. Ils modulent les phases de la membrane, les paramètres d'ordre, les temps de corrélation et l'élasticité de la membrane. En général, les stérols tendent à réduire l'impact des changements environnementaux sur l'ordre et la dynamique des molécules. Ils peuvent être décrits comme des "régulateurs de la dynamique des membranes" en les maintenant dans un état de dynamique qui change très peu lorsque la température ou d'autres facteurs changent. Le mécanisme d'action des peptides amphipathiques sur les membranes peut également être découvert à l'aide de la RMN à l'état solide. Les complexes peptide-lipide présentent un large éventail de structures et de dynamiques : on observe couramment des assemblages en forme de « tapis », de « douves de tonneau », de pores toroïdaux et désordonnés, de coins électrostatiques et d'électroporation moléculaire.
Plus d‘information : Morvan et al., BBA, 2022 ; Anal. Chem., 2023; Dufourc, J. Chem. Biol., 2008; Dufourc et al. Curr. Protein Pept. Sci., 2012.
Il y a 100 ans, il a été démontré que l'injection d'anatoxines diphtériques avec des adjuvants en aluminium augmentait de manière significative la réponse immunitaire contre l'anatoxine. Cependant, l'efficacité des différents adjuvants reste un sujet de débat, principalement en raison du manque d'informations structurelles sur l'adjuvant et l'antigène protéique qui lui est lié. 
Nous pensons qu'une description atomique par RMN à l'état solide de la structure de l'adjuvant et de son interaction de surface avec l'antigène adsorbé fournira une base solide pour comprendre à la fois l'interaction fondamentale entre l'antigène et l'adjuvant qui conduit à la réponse immunitaire et les formulations de vaccins à base d'adjuvants. Les noyaux d'intérêt sont le 1H, le 2H, le 31P, le 13C, le 15N et le 27Al. Des techniques telles que la DNP (polarisation nucléaire dynamique), la MAS (magic angle spinning) ultrarapide et la microscopie électronique sont utilisées. Ce projet partagé avec nos collègues d'Orléans et de Lyon vise à améliorer notre compréhension des formulations vaccinales.
Dynamique de la myéline (ANR ULTIMO)
La myéline est une structure membranaire lamellaire lipidique et protéique qui enveloppe étroitement l'axone de manière concentrique (voir encadré). Elle sert d'isolant électrique pour transporter l'électricité (influx nerveux) le long de l'axone dans les systèmes nerveux. Dans de nombreuses maladies neurodégénératives, la myéline perd sa structure cochléaire serrée, qui est principalement maintenue par deux protéines, la protéine basique de la myéline (MBP) et la protéine protéolipide (PLP), ce qui entraîne un mécanisme de détachement qui libère les membranes de l'axone. Bien que de grands progrès aient été réalisés dans le domaine de l'imagerie cérébrale, il est encore très difficile de sonder spécifiquement les membranes de myéline et leur dynamique changeante.
Notre projet, partagé avec des collègues de Marseille, vise à mieux comprendre ces phénomènes, à la fois du point de vue de l'imagerie par résonance magnétique (IRM) et de la résonance magnétique nucléaire à l'état solide (ssRMN). Des techniques spéciales seront développées pour tenter d'imager la myéline dans le cerveau (transfert de magnétisation inhomogène ihMT-MRI) et pour déterminer quels mouvements membranaires sont responsables du contraste de l'image et de la détection du dysfonctionnement de la myéline au niveau moléculaire (échos dipolaires de Jeener-Broekaert et relaxation dipolaire du réseau de spin).
Erick Dufourc est diplômé en physico-chimie de l'Université de Bordeaux, France, en 1980, et a obtenu un doctorat en biophysique de l'Université d'Ottawa/Conseil National de la Recherche, Canada, en 1983. Il a rejoint le CNRS (Centre national de la recherche scientifique, France) en 1983 et a obtenu un doctorat d'État (DSc) en sciences physiques à l'université de Bordeaux, France, en 1986, travaillant sur la RMN à l'état solide des lipides et des peptides. Après une année sabbatique à Stuttgart (lauréat de la Fondation Humbolt), en Allemagne, où il a travaillé sur la théorie de la dynamique des membranes, il est revenu à Bordeaux et a obtenu un poste de directeur de recherche au CNRS et une chaire à l'université de Bordeaux, pour développer la RMN de la matière molle. En 1998, il est l'un des fondateurs de l'Institut européen de chimie et de biologie (IECB) où il dirige le groupe "Biophysique des assemblages membranaires" et développe une plateforme unique de spectromètres RMN pour travailler sur la biologie structurale des membranes. En 2006, il crée et dirige pendant 11 ans l'Institut de Chimie et de Biologie des Membranes et des Nanoobjets (CBMN), un institut interdisciplinaire regroupant 200 chimistes, physiciens et biologistes à Bordeaux. Parallèlement, il a développé avec d'autres scientifiques français le TGIR RMN THC (France Large-scale infrastructure of high-field NMR spectrometers). Le site de Bordeaux est dédié à la RMN pour les "sciences des membranes et des colloïdes". Il a été président de plusieurs sociétés scientifiques (EBSA, GERM, GEM, SFC Aquitaine, etc.) et a servi pendant 8 ans au ministère des Affaires étrangères dans le cadre des relations scientifiques bilatérales entre la France et l'Inde et la France et le Pakistan. En 2017, il est nommé directeur scientifique adjoint de l'Institut de chimie au siège du CNRS à Paris, en charge de la biologie chimique et de la chimie moléculaire et supramoléculaire en France.
Il devient directeur de recherche émérite du CNRS en 2021 et poursuit son activité au CBMN/IECB à Bordeaux.
Il développe actuellement trois axes de recherche en biophysique structurale : i) dynamique des membranes : lipides, stérols, peptides et protéines, ii) rôle des adjuvants à base d'aluminium dans les vaccins et iii) structure et dynamique de la myéline dans les cerveaux sains et malades.
Il a écrit plus de 200 articles et chapitres de livres et a donné plus de 150 conférences.
ORCID: 0000-0002-8221-9326
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Adriaans Ingrid E, Álvarez-Mena Ana, Dinet Céline, Morvan Estelle, Lim Kee Siang, Dufourc Erick J, Wong Richard, Chastanet Arnaud, Michelot Alphée, Carballido-López Rut, Habenstein Birgit
Álvarez‐mena Ana, Morvan Estelle, Lambert Clara, Kallisseri Parambil Anagha, Lefeuvre Martin, Xu Zeren, El Mammeri Nadia, Malard Florian, Dufourc Erick J, Feuillie Cécile, Grangeasse Christophe, Habenstein Birgit